本发明专利技术公开了一种植物耐逆性相关蛋白ＴａＨＳＰ９０－１及其编码基因和应用。本发明专利技术提供的蛋白质，是如下（ａ）或（ｂ）：（ａ）由序列表中序列１所示的氨基酸序列组成的蛋白质；（ｂ）将序列１的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和／或缺失和／或添加且与植物耐逆性相关的由序列１衍生的蛋白质。本发明专利技术的ＴａＨＳＰ９０－１在高温、干旱、盐、低温、乙烯（ＥＴ）和脱落酸（ＡＢＡ）的诱导表达，但对各种胁迫响应的时间和强度不同，其中，对高温、干旱和ＥＴ响应比较强烈。并且ＴａＨＳＰ９０－１－ＧＦＰ融合蛋白激发的荧光主要分布在在细胞质中。本发明专利技术的ＴａＨＳＰ９０－１为人为控制抗逆和耐逆相关基因的表达提供了基础，将在培育抗逆性和耐逆性增强的植物育种中发挥重要的作用。
【技术实现步骤摘要】
本专利技术涉及一种植物耐逆性相关蛋白TaHSP90_l及其编码基因和应用。
技术介绍
高温等逆境胁迫是影响小麦生长、发育的障碍因子。因此，了解小麦对逆境条件的应答与信号传导机制，提高小麦品种的抗逆性，成为小麦遗传研究及小麦品种改良的重要 任务之一。在逆境胁迫下植物体内会产生一系列应答反应，伴随着许多生理生化及发育上的 变化。明确植物对逆境的反应机制，将为抗逆基因工程研究和应用提供科学论据。目前，植 物抗逆性研究已逐渐深入到细胞、分子水平，并与遗传学和遗传工程研究相结合，探索用生 物技术来改进植物生长特性，其目的是提高植物对逆境的适应能力。在高温胁迫下，植物会产生各种防御响应，其中热激蛋白(Heat shock protein, HSP)合成的明显增加引起了人们的关注。近年来的研究表明，热激响应蛋白在植物胁迫应 答的基因表达调控中起着重要作用。热激蛋白又称为热休克蛋白，是在受热、病原体、理化 因素等应激原刺激后，发生热激反应时所产生的一类在生物进化中最保守并有热激基因所 编码的伴随细胞蛋白，它存在于细菌到人类的各个生物体中。据报道，当受到高温胁迫时， HSP能识别并参与体内蛋白的正确折叠、防止体内蛋白聚合(TrentJD 1996)。根据分子量 大小，HSP可以分为不同的家族，包括小HSPs、HSP60、HSP70、HSP90和HSPllO等。其中， HSP90的底物蛋白广泛参与了细胞信号的传递途径。HSP90是一种高度保守并普遍存在于原核生物以及真核生物细胞中的分子伴侣， 为真核生物生长发育所必需。尽管作为一种热激蛋白，HSP90非应激情况下依然是细胞中 最丰富的蛋白质之一，约占总蛋白的1 2%。作为分子伴侣中最特别的一组蛋白，HSP90 能辅助蛋白的折叠、激活和成熟并改变和维持参与信号转导的蛋白构象，在细胞的生长进 程过程中起着重要的作用。HSP90是一个受ATP调节的二聚体分子伴侣，几乎所有的的家族成员都共有一个 结构模型。如图1所示，HSP90包含3个高度保守的结构域，一个约25KD大小的N端结构 域、35KD的中间结构域(M)和一个12KD的C端结构域。在真核细胞的细胞质中，HSP90的 N端和中间结构域之间还有一段荷电区，该区域的长度和组分因物种不同而异。N端结构域 有一个ATP结合位点，此位点也是HSP90抑制剂的结合位点，并具内源ATPase活性，在ATP 存在的情况下，会发生构象变化，进而参与信号转导，蛋白折叠以及形态进化等很多细胞过 程。虽然ATPase活性较弱，但突变研究的结果显示ATPase活性是HSP90执行生物功能所 必须的。这个ATP结合位点的晶体结构与二型拓扑异构酶DNA促旋酶B(GyrB)相同，它们 与组氨酸激酶和MutL同属于GHKL家族。荷电区是一个大约50个氨基酸残基的片段，其中20 30个氨基酸是荷电氨基 酸。荷电区对于体内HSP90的功能，体外ATPase活性都是可有可无的，主要功能是共价连 接N端结构域和中间结构域，使两个结构域很好的协作，以维持HSP90的ATP结合状态的构象。研究表明，单独的N端结构域是没有ATPase活性的，维持其完整活性需要中间结构域 的参与，中间结构域有一个接触反应环可以感知ATP-γ磷酸盐的存在并进攻它，其内侧还 有一个暴露的疏水区域，根据实验推测此位置可能是HSP90底物蛋白主要的结合位点。在C端，HSP90通过二聚体结合区形成二聚体，这个二聚体的特性是HSP90执行其 功能的关键所在，C端的缺失会造成N端结合的ATP不能被水解，说明两个单体HSP90的N 端联合是ATP水解的先决条件，而C端的二聚化作用可以加强这一联合。同时，真核生物细 胞质HSP90的C端还有一个保守的五肽结构(MEEVD)，含有IPR结构域的蛋白就是通过这 个五肽结构来识别HSP90并与之结合的，从而使HSP90发挥不同的作用。没有结合ATP的 HSP90 二聚体处于开放状态，它可以通过分来的两个单体N端结构域来捕获底物蛋白；相 反，当N端结合ATP后蛋白构象发生变化时，两个分开的N端就会发生短暂的联合，HSP90分 子夹闭合，底物蛋白也被包裹在夹内(图2)。HSP90在原核生物和真核生物中高度保守并普遍存在。研究发现，大多数HSP90定位于细胞质，但也有少部分存在于内质网和线粒体等亚细胞器中，在植物中甚至存在于叶 绿体。在动物细胞质中的HSP90有两种亚型HSP90a和HSP90 β，在氨基酸水平上具有 76%的同源性；一种存在于内质网中分子量为94KD，受葡萄糖调节的蛋白Grp94，它与细胞 质HSP90的一致性达50% ；定位于线粒体上的HSP90的远缘亲属TRAPl也被分离报道，它 与人类HSP90i3的同源性约为35%。植物中的HSP90家族有多个成员，拟南芥中存在7个HSP90成员，分别是 AtHSP90-l、AtHSP90-2、AtHSP90_3、AtHSP90_4、AtHSP90_5、AtHSP90_6 和 AtHSP90_7，它们 之间有45%的一致性。AtHSP90-2、AtHSP90_3和AtHSP90_4之间的蛋白序列高度相似，彼 此之间同源性高达96%，说明在功能上可能是冗余的。AtHSP90-l、AtHSP90_2、AtHSP90_3 和AtHSP90-4定位于细胞质，在它们的C末端的氨基酸序列末端都含有特异的定位信号 MEEVD ；AtHSP90-5和AtHSP90_6的编码基因中含有18 19个内含子，这与细胞质HSP90的 基因一般含有2 3个内含子是不同的，两者分别定位于叶绿体和线粒体；AtHSP90-7包含 18 30个氨基酸组成的N端信号序列和C端的KDEL内质网定位信号序列，定位于内质网 上(。HSP90在细胞的生长进程中起着至关重要的作用，包括细胞生长、凋亡、癌变、应 激反应、内分泌功能、植物免疫、发育甚至进化。近几年发现，HSP90参与了信号传递蛋白 的合成、折叠。最近，在拟南芥、烟草和水稻上的研究发现，HSP90在植物发育、对胁迫环境 的应答以及抗病性中起着重要作用。拟南芥HSP90复合物直接调控了抗病蛋白的活性，在 R(Resistance)基因介导的抗病性中起着关键作用；Liu等(2004)报道，烟草HSP90与RARl 和TIR-NB-LRR蛋白互作，赋予植株烟草花叶病毒(TMV)抗性，抑制烟草HSP90基因，导致植 株发育严重畸形。刘大丽等(2006)利用差异显示法，从水稻中克隆到HSP90基因(rHSP90)， 可明显提高烟草在盐胁迫下的生长势。上述研究表明，植物HSP90在植物适应逆境环境过 程中起着重要的作用。因此，深入研究植物HSP90在逆境条件下的功能，对正确认识胁迫信 号的传导、抗逆相关基因的调控、以及提高作物的抗逆性有重要的指导意义和实际应用价 值。
技术实现思路
本专利技术的目的是提供一种植物耐逆性相关蛋白TaHSP90_l及其编码基因和应用。本专利技术提供的蛋白质，为热激响应蛋白90，来源于小麦属小麦(Triticum aestivumL.),是如下(a)或(b)(a)由序列表中序列1所示的氨基酸序列组成的蛋白质；(b)将序列1的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和/或缺失和本文档来自技高网...
【技术保护点】
一种蛋白质，是如下（ａ）或（ｂ）： （ａ）由序列表中序列１所示的氨基酸序列组成的蛋白质； （ｂ）将序列１的氨基酸序列经过一个或几个氨基酸残基的取代和／或缺失和／或添加且与植物耐逆性和／或生长能力相关的由序列１衍生的蛋白质。
【技术特征摘要】
【专利技术属性】
技术研发人员：徐兆师，马有志，李连城，陈明，
申请(专利权)人：中国农业科学院作物科学研究所，
类型：发明
国别省市：11[中国|北京]
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