与IMP酶结合的抗体或其抗原结合片段及其应用制造技术

本发明专利技术提供了一种与IMP酶结合的抗体或其抗原结合片段及其应用，涉及单克隆抗体的技术领域。该与IMP酶结合的抗体或其抗原结合片段具有分别如Seq_1～3所示，或分别如Seq_11～13所示的轻链CDR；和/或，分别如Seq_4～6所示，或分别如Seq_14～16所示的重链CDR。该与IMP酶结合的抗体或其抗原结合片段具有特异性好、亲和力高等特点，缓解了现有技术中与IMP酶结合的单克隆抗体效果不佳的技术问题。单克隆抗体效果不佳的技术问题。单克隆抗体效果不佳的技术问题。

【技术实现步骤摘要】
与IMP酶结合的抗体或其抗原结合片段及其应用


[0001]本专利技术涉及单克隆抗体
，尤其是涉及一种与IMP酶结合的抗体或其抗原结合片段及其应用。

技术介绍

[0002]根据碳青霉烯酶活性位点结构与功能基团差异，可将其分为金属β
‑
内酰胺酶(MBLs或B类酶)和基于丝氨酸的碳青霉烯酶(A和D类酶)两类。IMP(metallo
‑
β
‑
lactamases resistant to imipenem)酶是首个在革兰氏阴性菌中检测到的获得性金属酶，可以水解青霉素类、碳青霉烯类以及头孢菌素类药物，但不能水解氨曲南。目前在全球范围已经有52种IMP亚型在临床分离的革兰氏阴性菌中检测到，如假单胞菌属，不动杆菌属以及肠杆菌科细菌。
[0003]IMP
‑
1被认为是首个在革兰氏阴性菌中检测到的耐碳青霉烯类抗生素且由质粒编码的可移动性MBL。IMP
‑
1被发现于1988年在日本分离的铜绿假单胞菌中。此后，blaIMP
‑
1又在日本的粘质沙雷本文档来自技高网...

【技术保护点】

【技术特征摘要】
1.与IMP酶结合的抗体或其抗原结合片段，其特征在于，包含轻链可变区和/或重链可变区；所述轻链可变区具有由CDR
‑
L1、CDR
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L2、CDR
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L3组成的轻链CDR，所述CDR
‑
L1、CDR
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L2、CDR
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L3的氨基酸序列分别如Seq_1、Seq_2和Seq_3所示；或者，所述CDR
‑
L1、CDR
‑
L2、CDR
‑
L3的氨基酸序列分别如Seq_11、Seq_12和Seq_13所示；所述重链可变区具有由CDR
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H1、CDR
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H2、CDR
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H3组成的重链CDR，所述CDR
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H1、CDR
‑
H2、CDR
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H3的氨基酸序列分别如Seq_4、Seq_5和Seq_6所示；或者，所述CDR
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H1、CDR
‑
H2、CDR
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H3的氨基酸序列分别如Seq_14、Seq_15和Seq_16所示。2.根据权利要求1所述的抗体或其抗原结合片段，其特征在于，所述轻链可变区的氨基酸序列如Seq_7或Seq_17所示；优选地，所述轻链可变区的N端还含有信号肽；优选地，轻链可变区的信号肽的氨基酸序列如Seq_21所示。3.根据权利要求1所述的抗体或其抗原结合片段，其特征在于，所述重链可变区的氨基酸序列如Seq_9或Seq_19所示；优选地，所述重链可变区的N端还含有信号肽；优选地，重链可变区的信号肽的氨基酸序列如Seq_22所示。4.根据权利要求1所述的抗体或其抗原结合片段，其特征在于，包含轻链可变区和重链可变区；所述抗体或其抗原结合片段选自(A)或(B)：(A)、所述轻链可变区具有由CDR
‑
L1、CDR
‑
L2、CDR
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L3组成的轻链CDR，所述CDR
‑
L1、CDR
‑
L2、CDR
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L3的氨基酸序列分别如Seq_1、Seq_2和Seq_3所示；所述重链可变区具有由CDR
‑
H1、CDR
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H2、CDR
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H3组成的重链CDR，所述CDR
‑
H1、CDR
‑
H2、CDR
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H3的氨基酸序列分别如Seq_4、Seq_5和Seq_6所示；(B)、所述轻链可变区具有由CDR
‑
L1、CDR
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L2、CDR
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L3组成的轻链CDR，所述CDR
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L1、CDR
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L2、CDR
‑
L3的氨基酸序列分别如Seq_11、Seq_12和Seq_13所示；所述重链可变区具有由CDR
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H1、CDR
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H2、CDR
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H3组成的重链CDR，所述CDR
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H1、CDR
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【专利技术属性】
技术研发人员：彭憬，刘春龙，付成华，粟艳，周泽奇，
申请(专利权)人：丹娜湖南生物科技有限责任公司，
类型：发明
国别省市：