一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法技术

技术编号:19422673 阅读:60 留言:0更新日期:2018-11-14 09:45
本发明专利技术涉及一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法,以卵白蛋白为对象,在氧化剂溶液中对其进行轻度有限氧化,改善卵白蛋白乳化性与起泡性。氧化剂溶液为FeCl3浓度0.1mmol/L和抗坏血酸浓度0.1mmol/L、H2O2浓度范围8.0‑12.0mmol/L;卵白蛋白在低温下氧化,用pH6.0磷酸盐缓冲液洗涤氧化产物,离心分离后,将沉淀冻干。采用本发明专利技术方法有限氧化后的卵白蛋白的起泡能力达159.85‑175.67%,起泡稳定性达73.62‑82.53%,乳化活性达11.08‑13.45m

【技术实现步骤摘要】
一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法
本专利技术涉及一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法。
技术介绍
蛋清中最主要的蛋白质是卵白蛋白,其含量占蛋清蛋白质的54%。卵白蛋白为单体球状磷酸糖蛋白,由385个氨基酸残基组成,其相对分子质量为43.0kDa,等电点为4.5,内部含糖基约3%,其疏水中心存在4个自由巯基,1个二硫键。在自然状态下的卵白蛋白中,α-螺旋结构伸展出来,成为各个反应的中心,同时在蛋白分子的横轴上有5个β-折叠结构平行于轴,卵白蛋白分子内含有1个N-糖基化位点,2个磷酸化位点,1个埋藏于疏水中心内部的二硫键,以及4个自由巯基。在天然的蛋液体系中,卵白蛋白多以亲水性蛋白的形式存在,大多数疏水性氨基酸处于分子内部,在适当外界条件干扰下结构极易展开,从而赋予其分子间更强的疏水相互作用和二硫键交联。与其他动植物类蛋白相比,鸡蛋蛋白表现出更为理想的凝胶性、起泡性、乳化特性和成膜性能。随着蛋品深加工、综合利用的研究深入,鸡蛋生物活性成分的多级联产提纯技术日趋发展与完善,卵白蛋白作为鸡蛋清蛋白中含量最大的成分,是各种方法提纯其它活性成分时必须首先分离的成分。但是,脱离蛋清蛋白体系的卵白蛋白纯品,失去了卵类粘蛋白、卵粘蛋白、卵转铁蛋白和溶菌酶的协同作用,起泡性和乳化性显著下降,阻碍了卵白蛋白功能特性在食品工业中的应用,尤其是在蛋糕等食品加工中的应用,因此通过物理或生化方法改善其起泡性以及乳化性的意义重要。
技术实现思路
本专利技术的目的是解决现有技术的不足,提供一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法,该方法可以显著提高卵白蛋白的起泡性和乳化性。技术方案蛋白质在氧化过程会发生共价结构修饰,氨基酸侧链断裂,生成游离氨基,当蛋白质分子受到游离基团作用时,蛋白质的敏感氧化性就会体现出来,蛋白理化特性相应地发生显著变化,如乳化性、起泡性、凝胶性能等,在不同的氧化程度,蛋白质表现出不同的理化性质与功能特性,轻度氧化在一定程度上改善蛋白功能特性,而重度氧化却会导致蛋白功能劣变、营养价值降低。本专利技术利用FeCl3/抗坏血酸/H2O2自由基氧化体系对卵白蛋白进行氧化处理,通过控制氧化条件实现卵白蛋白的有限氧化,从而改善卵白蛋白的乳化性与起泡性,为食品工业提供了功能特性良好的专用型蛋白粉。具体方案如下:一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法,包括如下步骤:(1)制备氧化剂溶液:往pH6.0、浓度为50mmol/L的磷酸盐缓冲液中加入FeCl3、抗坏血酸和H2O2,混合均匀后,得到氧化剂溶液;(2)往步骤(1)的氧化剂溶液中加入卵白蛋白,混合均匀后,低温下氧化反应,然后加入1.0mmol/LEDTA终止反应,得到氧化产物;(3)采用pH6.0的磷酸盐缓冲液洗涤氧化产物,然后将洗涤后的氧化产物离心分离,将得到的沉淀冷冻干燥后,即得有限氧化后的卵白蛋白。步骤(1)中,氧化剂溶液中,FeCl3浓度为0.1mmol/L。步骤(1)中,氧化剂溶液中,抗坏血酸浓度0.1mmol/L。步骤(1)中,氧化剂溶液中,H2O2浓度为8.0-12.0mmol/L。步骤(2)中,氧化反应温度为4℃,时间为1.5-2.5h。步骤(2)中,卵白蛋白的用量,以其在氧化剂溶液中的浓度为10mg/mL为准。步骤(3)中,离心分离的转速为10000r/min,时间为5min。步骤(3)中,冷冻干燥的温度为-20℃,真空度为0.1-0.5mbar。有益效果:本专利技术提供了一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法,操作简单,容易实现,该方法对卵白蛋白进行有限氧化,有限氧化后的卵白蛋白的起泡能力达159.85-175.67%,与处理前的卵白蛋白相比增加了62.71%;起泡稳定性达76.12-82.53%,与处理前的卵白蛋白相比增加了80.82%;乳化活性达11.08-13.45m2/g,与处理前的卵白蛋白相比增加了64.02%,乳化稳定性达97.14-109.51%,与处理前的卵白蛋白相比增加了36.89%,本专利技术显著提高了卵白蛋白的起泡性和乳化性,为高起泡性卵白蛋白专用蛋白粉的生产提供了可行方法,扩大了卵白蛋白在食品工业中的应用范畴。具体实施方式下面结合具体实施例对本专利技术作进一步说明。备注:①乳化性及稳定性的测定方法量取24mL1%(w/v)的卵白蛋白样品溶液,调pH至7.0,加入6mL色拉油,高速搅打(10000r/min,1min),用移液器取50μL溶液进行稀释,以SDS溶液作为空白对照,在500nm处测定吸光值。室温条件下放置10min,再次取样测定吸光值。乳化活性(EAI)及乳化稳定性(ESI)分别按下式计算:EAI(m2/g)=2×2.303×A0×N/C×Ф×L×104ESI(min)=10A0/A0-A10式中:C为样品浓度,g/mL;Ф为乳化液中油相的比例0.25;L为比色杯光径;N为稀释倍数;A0为初始乳化液的吸光值;A10为10min后的吸光值。②起泡性及稳定性的测定用去离子水配置浓度为10%(w/v)的样品溶液,调pH值至7.0,取样100mL于500mL烧杯中,高速搅打2min。搅打完成后迅速倒入500mL量筒中,并迅速记录泡沫体积(mL),静置30min后,再次测量泡沫体积,第一次测量的体积即为起泡能力,第一次与第二次测量体积的比值即为起泡稳定性。实施例1(1)制备氧化剂溶液:往pH6.0、浓度为50mmol/L的磷酸盐缓冲液中加入FeCl3、抗坏血酸和H2O2,混合均匀后,得到氧化剂溶液;氧化剂溶液中,FeCl3浓度0.1mmol/L,抗坏血酸浓度0.1mmol/L,H2O2浓度10.0mmol/L。(2)往步骤(1)的氧化剂溶液中加入卵白蛋白,使得蛋白最终浓度为10mg/mL,混合均匀后,4℃下氧化反应2.0h,然后加入1.0mmol/LEDTA终止反应,得到氧化产物;(3)采用pH6.0的磷酸盐缓冲液洗涤氧化产物,然后将洗涤后的氧化产物10000r/min离心分离5min,将得到的固体于-20℃、0.1-0.5mbar冷冻干燥后,即得有限氧化后的卵白蛋白。测得本实施例有限氧化卵白蛋白的起泡能力达167.39%,起泡稳定性达80.62%;乳化活性达12.96m2/g,乳化稳定性达106.43%。处理前的原始样品起泡性109.8%,起泡稳定性45.12%;乳化活性8.36m2/g,乳化稳定性80.75%。实施例2(1)制备氧化剂溶液:往pH6.0、浓度为50mmol/L的磷酸盐缓冲液中加入FeCl3、抗坏血酸和H2O2,混合均匀后,得到氧化剂溶液;氧化剂溶液中,FeCl3浓度0.1mmol/L,抗坏血酸浓度0.1mmol/L,H2O2浓度11.0mmol/L。(2)往步骤(1)的氧化剂溶液中加入卵白蛋白,使得蛋白最终浓度为10mg/mL,混合均匀后,4℃下氧化反应1.5h,然后加入1.0mmol/LEDTA终止反应,得到氧化产物;(3)采用pH6.0的磷酸盐缓冲液洗涤氧化产物,然后将洗涤后的氧化产物10000r/min离心分离5min,将得到的固体于-20℃、0.1-0.5mbar冷冻干燥后,即得有限氧化后的卵白蛋白。测得本实施例有限氧化卵白蛋白的起泡能力达163.78%,起泡稳定性达78.93%;乳化活性达11.84m2本文档来自技高网...

【技术保护点】
1.一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法,其特征在于,包括如下步骤:(1)制备氧化剂溶液:往pH6.0、浓度为50mmol/L的磷酸盐缓冲液中加入FeCl3、抗坏血酸和H2O2,混合均匀后,得到氧化剂溶液;(2)往步骤(1)的氧化剂溶液中加入卵白蛋白,混合均匀后,低温下氧化反应,然后加入1.0mmol/L EDTA终止反应,得到氧化产物;(3)采用pH6.0的磷酸盐缓冲液洗涤氧化产物,然后将洗涤后的氧化产物离心分离,将得到的沉淀冷冻干燥后,即得有限氧化后的卵白蛋白。

【技术特征摘要】
1.一种提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法,其特征在于,包括如下步骤:(1)制备氧化剂溶液:往pH6.0、浓度为50mmol/L的磷酸盐缓冲液中加入FeCl3、抗坏血酸和H2O2,混合均匀后,得到氧化剂溶液;(2)往步骤(1)的氧化剂溶液中加入卵白蛋白,混合均匀后,低温下氧化反应,然后加入1.0mmol/LEDTA终止反应,得到氧化产物;(3)采用pH6.0的磷酸盐缓冲液洗涤氧化产物,然后将洗涤后的氧化产物离心分离,将得到的沉淀冷冻干燥后,即得有限氧化后的卵白蛋白。2.如权利要求1所述的提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法,其特征在于,步骤(1)中,氧化剂溶液中,FeCl3浓度为0.1mmol/L。3.如权利要求1所述的提高卵白蛋白的起泡性以及乳化性的方法,其特征在于,步骤(1)中,氧化剂溶液中,抗坏血酸浓度0.1...

【专利技术属性】
技术研发人员:黄群宋洪波何丹滕慧李述刚耿放黄茜
申请(专利权)人:福建农林大学
类型:发明
国别省市:福建,35

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